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1.2.2 ROCK活性的调节机制
静息状态下的ROCK并没有酶活性，这是因为ROCK的激酶活性存在有一种自我抑制的机制，ROCK的催化活性中心会被ROCK的RBD, PHD和CRD等结构域通过一种返折机制将其覆盖。使其不能结合ATP和其下游底物大分子多肽。Rho 蛋白在和ROCK的RBD 结合之后，通过改变ROCK的空间结构，使其活性中心暴露从而表现出了催化活性。虽然Rho E也可以与Rho蛋白结合结构域结合，却不能暴露ROCK的活性中心，这可以阻碍Rho A 与其结合对ROCK活性产生抑制作用。
1.2.3 ROCK的底物
ROCK最早发现的天然底物ROCK是MLC和MLCP。有观点认为ROCK是调节细胞运动的重要激酶之一这是由于这两个蛋白MLC和MLCP都是参与细胞运动中的主要蛋白质分子。ROCK属于苏氨酸/丝氨酸蛋白激酶，磷酸化底物的部位一般都是苏氨酸或者丝氨酸，所以常称之为Rho2associated coiled2coilforming p rotein serine / threonine kinase，用以区别于酪氨酸激酶(p rotein tyrosine kinase, PTK)。但是，底物中存在的酪氨酸偶尔还是能被ROCK磷酸化。当前已经发现的ROCK底物就至少有25种。
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