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    Keywords:    Evans; Thiazolethione; Chiral synthesis; Asymmetric aldol reaction;
    目录
    摘要    i
    Abstract    ii
    第一章 前言    - 1 -
    1.1  恶性肿瘤的危害及研究现状    - 1 -
    1.2  抗肿瘤作用新靶点—组蛋白去乙酰化酶    - 1 -
    1.3 组蛋白去乙酰化酶的分类    - 2 -
    1.3.1 异羟肟酸类    - 2 -
    1.3.2. 短链脂肪酸类    - 3 -
    1.3.3 环肽类    - 3 -
    1.4 不对称合成简介    - 8 -
    1.5  噻唑硫酮诱导不对称羟醛缩合反应    - 9 -
    1.5.1 TiCl4作为路易斯酸进行的不对称经醛缩合反应    - 9 -
    1.5.2  PhBCl2作为路易斯酸进行的不对称经醛缩合反应    - 11 -
    1.5.3  n-Bu2BOTf作为路易斯酸进行的不对称经醛缩合反应    - 13 -
    1.5.4  Sn(OTf)2作为路易斯酸进行的不对称经醛缩合反应    - 13 -
    1.6樟脑衍生物诱导不对称羟醛缩合反应    - 15 -
    1.6.1 TiCl4作为路易斯酸进行的不对称羟醛缩合反应    - 15 -
    1.6.3 . LDA作为路易斯酸进行的不对称羟醛缩合反应    - 17 -
    1.6.4 . 其他条件下进行的不对称羟醛缩合反应    - 18 -
    1.7手性恶唑烷酮诱导不对称羟醛缩合反应    - 19 -
    1.7.1 .TiCl4作为路易斯酸进行的不对称羟醛缩合反应    - 19 -
    1.7.2 . n-Bu2B0Tf作为路易斯酸进行的不对称羟醛缩合反应    - 20 -
    1.7.3 . MgCl2作为路易斯酸进行的不对称羟醛缩合反应    - 21 -
    1.7.4 . 9-BBNOTf作为路易斯酸进行的不对称羟醛缩合反应    - 22 -
    1.8  总结与展望    - 23 -
    第二章 噻唑硫酮手性辅基的设计、合成及在不对称羟醛缩合反应中的应用    - 24 -
    2.1  设计思路    - 24 -
    2.2  实验部分    - 24 -
    2.2.1 测试仪器    - 24 -
    2.2.2 原料,试剂及处理    - 25 -
    2.2.3 实验步骤    - 25 -
    2.3 结论    - 28 -
    致谢    - 29 -
    参考文献    - 30 -
     第一章 前言
    1.1  恶性肿瘤的危害及研究现状
    肿瘤在全球范围内是仅次于心血管病的第二大“杀”手，据世界卫生组织统计，2010 年癌症将超越心脏病跃居榜首。由于环境恶化、生活方式西化、人口老龄化等因素，我国恶性肿瘤死亡人数呈逐年上升趋势。据08年最新统计我国肿瘤年新发病例为 200 万，死亡为 140 万，已位居我国各类死因的第一位，由此可见癌症预防与治疗任务十分紧迫和艰巨。现代肿瘤化学治疗从姑息治疗发展为根治性治疗，与外科治疗和放射治疗并驾成为三大主要治疗方法。过去几十年，肿瘤化疗虽然取得了相当得进步，但由于传统意义上化疗药物缺乏作用靶标的选择性，普遍存在疗效不高，毒副作用大等问题，极大的制约了临床效果。随着肿瘤分子生物学研究的深入，人们对肿瘤发生发展的分子机制越来越清楚，这为肿瘤的药物治疗提供了一种新的模式，即依据已知肿瘤发生中涉及的异常分子和基因，设计和研制针对特定分子和基因靶点的药物，选择性杀伤肿瘤细胞，这种方法被称为肿瘤药物靶向治疗。靶向治疗标志着抗肿瘤药物的研究与开发进入了一个崭新的时代。
    1.2  抗肿瘤作用新靶点—组蛋白去乙酰化酶
    组蛋白去乙酰化酶(HDAC)是抗肿瘤作用的新靶点之一，对肿瘤细胞生长因子调控具有普遍生物学意义。核小体是染色质的基本组成单位，由组蛋白 H3、H4、H2A、H2B 构成的八聚体及位于核小体外部的组蛋白 H1和缠绕在其外的含146 个碱基对的 DNA 构成 [1]。组蛋白是富含碱性氨基酸的碱性蛋白，它能与带负电荷的双螺旋 DNA 结合成 DNA-组蛋白复合物。组蛋白的乙酰化、磷酸化、甲基化和泛素化等修饰都可以影响染色质结构和基因功能，这些修饰会使染色质结合蛋白产生协同或排斥作用 [2]，其中组蛋白的乙酰化状态对于基因转录 [3] 具有重要调控作用。组蛋白乙酰化状态由两类酶来调控，即组蛋白乙酰化转移酶(HAT)和组蛋白去乙酰化酶(HDAC) [4]。研究表明转录活性高的部位其核小体中组蛋白的 ε-赖氨酸处于高乙酰化状态，而转录处于相对静止部位的组蛋白则呈低乙酰化状态，这是由它们的生理活性决定的。
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