郑丽辉等[11]利用毛细管电泳电化学移动法测定利尿剂和牛血清白蛋白结合常数，利用利尿剂氢氯噻嗪（HCT），布美他尼（BMTN）和牛的毛细管电泳迁移率方法 血清白蛋白（BSA）结合常数。（70cm×25μmi。d。），中性H3BO3-Na2B4O7-NaCl（Palitzsch，pH7。4）缓冲溶液，工作电压800mV，分离电压9kV，电注入9kV×8s，HCT，BMTN和BSA的结合常数为2。45× 分别为104L / moL，1。19×104L / moL。 所得到的结合常数值与通过紫外分光光度法测定的结合常数值相似。 实验表明，该方法可用作研究药物与蛋白质相互作用的快速简单方法。

项小兰等[12]研究了琥珀酸二异辛酯钠通过微乳液毛细管电泳分离蛋白质的作用。 研究了二酰基辛基琥珀酸酯对蛋白质与酸性和碱性蛋白质分离的影响。 电泳法。 （AOT）+ 110mmol / L正辛烷+ 500mmol / L正丁醇+ 3mmol / L LNa2B4O7 + 3mmol（10mL / L十二烷基硫酸钠（SDS）+ 5mmol / L琥珀酸二异辛酯/ LNaH2PO4 pH6。7）在微乳液体系中，分离电压20kV，25min完成核糖核酸A，细胞色素C，牛血清白蛋白，α-淀粉酶和β-乳球蛋白5种不同酸，碱性蛋白分离效率为7。8×105 〜4。4×105 / m;迁移时间的RSD为1。5％（n = 11），集中讨论了由AOT组成的复合微乳液体系中的有效蛋白质的分离机理。

4牛血清蛋白与中药成分的相互作用

药物与血清蛋白的相互作用影响血液中药物浓度的高低以及药物在体内的运输，分布和代谢。研究药物与血清白蛋白相互作用的方法有荧光光谱等各种光谱技术以及电化学，高效液相色谱（HPLC），气相色谱（GC）表，面等离子共振(SPR),毛细管电泳（CE）等。CE因其样品消耗量少，分析过程快速灵敏，自动化程度高等优点，被广泛的应用在药物与蛋白质等生物分子相互作用的研究中。

药物进入体内与蛋白质发生快速可逆结合，并且在结合形式和游离形式之间存在着动态平衡。这种结合和游离过程在许多生理过程中起着至关重要的作用。蛋白质与药物的总体作用会影响药物的总体作用。不同的药物和对应体之间会竞争结合蛋白质的位点。因此研究蛋白质与药物的相互作用将十分有意义。

使用毛细管电泳法测定分子相互作用的结合常数的基本操作方法有两种：一种是分别配置不同浓度比例的溶质-配体溶液，进而测定溶液中溶质的游离浓度，从而在浓度关系上得到结合常数；另一种方法为先固定溶质的总浓度不变，然后不断改变配体的浓度，进而由溶质迁移速率和配体浓度的关系再来进行求解得到两者的结合常数。

（1）常用的研究方法

研究药物与蛋白质结合的方法有两类，一类是测定药物的游离浓度或结合浓度；另一类是研究药物结合前后物质的生化性质的改变。研究药物与蛋白质相互结合的方法有：光谱法，色谱法，表面等离子体基元共振法，以及毛细管电泳法(CE）等。

光谱法，使用光谱法研究蛋白质与相关药物的作用机理，不仅仅可以揭示蛋白质与药物的作用机理，而且还可以考察蛋白质的构象和以及活性的变化[13] ，其中紫外-可见光谱，荧光光谱，圆二色谱，共振光散射等都可以用于研究蛋白质与药物的作用机理。

色谱法，跟随着液相色谱技术的发展越来越成熟，高效液相色谱法（HPLC）成为研究药物与血清蛋白相互作用的有力工具[14]。 根据高效液相色谱法（HPLC）得到的结合数据能够研究药物对映体与蛋白的选择性结合效果。但是因为实验条件的不同，有可能会改变蛋白质的构象和结合行为，并且需要的样品量与药品量比较大。

表面等离子体基元共振法 SPR技术是根据折光率的变化来判断液相中的物质与预设定在金属薄膜表面的物质是否发生反应[15]。 SPR 具有灵敏度高，免标记，能够实时检测，仪器构造简单等优点，但是SPR 的预处理过程比较繁琐。